Structure de la ricine

La ricine (représentant environ 5% de la ricine, avec un poids moléculaire d'environ 66 kD) est une protéine d'inactivation du ribosome hétérodimérique de type II, qui est composée d'enzymes d'inactivation du ribosome (chaîne A de la ricine) et la moitié du lactose / N-acétylgalactosamine est composée de une lectine (chaîne de la ricine B) liée spécifiquement, et une liaison disulfure est connectée entre les deux. L'analyse de la structure primaire de la ricine a révélé que la chaîne A contient 267 résidus d'acides aminés avec un poids moléculaire d'environ 32 kD. Il a une activité catalytique et est la chaîne effectrice de la protéine de ricine. Un résidu lysine (Lys) est contenu en 4ème position du N-terminal et du C-terminal de la chaîne A, qui est le centre clé de l'effet toxique de la chaîne A de la ricine. La chaîne B a 2 domaines, ces 2 domaines ont une homologie et sont produits par duplication de gène. Le domaine 1 contient l'extrémité amino, tandis que le domaine 2 contient l'extrémité carboxy. La chaîne Ricin B est composée de 267 résidus d'acides aminés et a une activité de liaison. C'est la chaîne de liaison de la ricine.